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볼츠만: 미시의 세계를 통해 엔트로피를 설명하다.클라우지우스는 엔트로피를 수학적으로 정의하고, 열역학 제2법칙을 통해 자연에서 일어나는 과정의 방향성을 정량적으로 표현했다. 그러나 여전히 자연은 왜 엔트로피가 증가하는 방향으로 진행되는 것처럼 보이는지를 설명하지 못했다. 그리고 이 질문에 새로운 관점을 제시한 사람이 바로 오스트리아의 물리학자 루트비히 볼츠만(Ludwig Boltzmann)이었다. 클라우지우스가 거시적인 현상을 열역학의 언어로 기술했다면 볼츠만은 그 거시적인 법칙을 만들어 내는 원자와 분자로 시선을 돌렸다. 그는 원자와 분자의 미시적인 움직임을 통해 엔트로피를 이해하려고 한 것이다. 당시에는 아직 원자의 존재조차 실험적으로 증명되지 않았을 뿐만 아니라, 원자의 존재 자체를 의심하고 실재하..

산업혁명이란 말을 들으면, 석탄을 태워 생긴 증기를 기계적 운동 에너지로 변환하여 들판을 달리던 증기기관차가 제일 먼저 연상된다. 이 당시 사람들은 열을 이용하여 기계를 움직인다는 혁명적인 방법을 발견하긴 했지만, 아무리 좋은 열 기계라도 공급한 열에너지를 모두 일(work)로 바꾸지는 못했다. 어떻게 하면 열손실을 줄이고 더 큰 효율을 가지도록 개선할 것인가는 당대의 중요 화두가 되었다. 그리고 이것은 에너지 변환의 원리와 에너지 비효율성이라는 한계를 이해하려는 물리학의 한 분야인 열역학이 태동하는 출발점이 되었다.계(system)열역학을 이해하기에 앞서 먼저 열역학 용어부터 몇 가지 정리하는 것이 좋겠다. 먼저 계(시스템, system)라는 말이 자주 등장한다. 우리말로 계(系)라고 부르는 이것은 사..

앞글에서는 펩타이드 결합이 이루어지면 공명 구조(resonance)를 가지게 되어 매우 안정적인 상태가 되며, 공명구조로 인해 질소와 탄소 사이에 결합이 부분적인 이중 결합 성격을 갖게 되어 회전이 거의 일어나지 않는다는 사실을 자세히 살펴보았다. 즉, 공명구조 덕분에 하나의 펩타이드 결합은 마치 단단한 판자처럼 평면성을 갖게 되고, 이러한 평면 구조가 반복되는 것이 α-helix와 β-sheet와 같은 규칙적인 2차 구조가 형성될 수 있는 중요한 출발점이 된다. 하지만 이것만으로는 단백질의 구조를 설명할 수 없다. 단백질 사슬은 단단한 평면들이 늘어서서 이어진 막대가 아니라 각 평면들은 평면을 서로 연결하는 관절을 중심으로 계속 방향을 바꾸며 공간속에서 다양한 형태를 만들어간다. 펩타이드 결합 자체는 ..

펩타이드 결합은 단순히 아미노산을 연결하는 화학 결합이 아니다. 공명구조에 의해 평면성을 가지며, 이러한 성질은 단백질의 수소결합과 2차 구조 형성에 결정적인 영향을 미친다. 그러나 단백질은 단순히 평평한 판자들로만 존재하지 않는다. 이 글에서는 평면성을 유지하는 펩타이드 결합이 어떻게 φ(phi)와 ψ(psi) 이면각을 통해 다양한 3차원 구조를 만들어 내는지 차근차근 살펴보고자 한다. 자유 아미노산은 안정된 공명구조 덕분에 매우 안정된 상태로 존재하므로 반응에 참여하는 것은 특별히 매력적이지도 유리하지도 않다. 이는 체내에서 우리가 흔히 알고 있는 두 아미노산 사이의 탈수 축합 반응이 자발적으로 일어나는 것은 힘들다는 것을 의미한다. 즉, 아미노산을 연결하여 펩타이드 사슬을 형성하려면, 효소들이 나서..

펩타이드 결합은 과연 단순한 탈수축합반응인가이제 본격적으로 단백질 형성의 핵심인 펩타이드 결합에 대하여 심도 있게 알아보자. 일반적으로 펩타이드 결합을 두 아미노산의 아미노기(NH₂)와 카르복실기(COOH)가 반응하여 물 분자(H₂O) 하나가 빠져나가면서 결합이 이루어지는 탈수축합반응(dehydration condensation)으로 간단히 설명한다. 결과적으로 보면 맞는 설명이다. 하지만 실제로 생체내에서 일어나는 단백질 합성 과정은 이보다 훨씬 더 복잡하다. 먼저, 이 반응이 어디에서 일어나는지를 생각해 보자. 실제로 펩타이드 결합이 일어나는 현장은 세포의 단백질 생산 공장인 리보솜(ribosome)이다. DNA로부터 복사(전사)해온 mRNA에는 아미노산을 지정하는 3자리 염기로 이루어진 암호인 코돈..

단백질을 거시적인 측면에서 많이 다루었는데 이제 좀 더 한발 다가서서 단백질을 이루는 아미노산에 초점을 맞춰볼 때가 된 것 같다. 아미노산은 생체를 구성하는 대표적인 거대분자 중 하나인 단백질을 만드는 출발점으로서 단백질의 가장 작은 분자 단위이다. 단백질 생성 아미노산(Proteinogenic amino acid)아미노산의 종류는 적어도 수백에서 어쩌면 그보다 훨씬 더 많다. 아미노산을 “아미노기(-NH2)와 카르복실기(-COOH)를 가진 유기 화합물”이라고 정의한다면 이 정의를 만족하는 분자는 어마어마하게 많을 수 있기 때문이다. 합성된 후 다시 변형과정을 거친 것까지 포함한다면 그 숫자는 더 커질 수 있다. 하지만 이 많은 아미노산들이 모두 단백질 합성에 쓰이는 것은 아니다. 예를 들어, 우리에게..

G-quadruplex: DNA 4가닥 핵산 구조염기 서열이 만들어 내는 구조적 다형성(structural polymorphism)의 또 하나의 대표적인 예가 G-quadruplex(이하 G4) 구조이다. G4 구조는 1960년대 초 G가 풍부한 DNA 서열이 안정적인 DNA 2차 구조를 형성할 수 있다는 연구 결과가 알려진 이후, 2013년에 처음으로 인간 세포핵에서 검출되었다. [1] 앞에서 살펴본 3중 나선 구조는 WC 결합으로 형성된 기존 이중 나선에 제3의 가닥이 추가적으로 결합하면서 만들어진다. 3번째 가닥은 후그스틴 결합을 통해 기존 염기쌍의 major groove 쪽에 결합하게 되고, 2개의 후그스틴 수소결합이 가능한 퓨린염기의 반복이 피리미딘염기 반복보다 더 유리하므로 제3가닥의 표적은 ..

DNA가 익숙한 이중나선에서 벗어나 다양한 비정형 구조로 모습을 바꾸려면, 아무 서열에서나 마음대로 접히고 결합할 수 있는 것은 아니다. 집을 리모델링하려 해도 새로운 공간을 만들 수 있는 구조와 조건이 먼저 갖추어져 있어야 하듯이, DNA에도 평범한 이중나선과 다른 구조를 만들 수 있는 기본적인 조건이 필요하다. 그래서 앞글에서는 비정형 DNA 구조들을 본격적으로 살펴보기에 앞서 이러한 조건들을 먼저 알아보았다. 반복서열에서는 복제 과정에서 슬리파지와 같은 염기 미끄럼 현상이 일어나기 쉽고, 특히 역반복 서열은 한 가닥 안에서 서로 상보적인 부분끼리 결합하여 헤어핀을 만들거나, 두 가닥에서 이러한 구조가 함께 형성되어 십자형 구조를 만들 수도 있었다. 그리고 DNA를 구성하는 염기에는 우리가 익숙한 W..

우리는 앞글에서 DNA의 세 가지 유형과 그 특징, 그리고 세 형태가 어떻게 다른지 자세히 알아보았다. 동일한 두 가닥이 어떤 기하학적 형태의 이중나선 구조를 취하느냐에 따라 DNA를 크게 A형, B형, Z형의 세 가지 구조로 나누어 볼 수 있다. 이 중 A형 나선은 주로 RNA 이중나선이나 RNA:DNA 혼성체에서 나타나는 형태이며, DNA도 탈수와 같은 특수한 조건에서는 A형 구조를 취할 수 있다. 반면 생리적 조건에서 우리 몸의 DNA가 기본적으로 취하는 구조는 Watson–Crick(WC) 염기쌍을 이루는 오른손 방향의 B형 이중나선으로, 우리가 가장 익숙하게 알고 있는 표준적인 DNA 구조이다. 전사와 같은 과정에서 DNA에 비틀림 장력이 발생하면 일부 구간이 국소적으로 왼손 방향의 지그재그 형..

바로 앞 글에서는 DNA 이중나선의 표면에 형성되는 두 개의 홈, major groove와 minor groove에 대해 살펴보았다. DNA의 알맹이라고 할 수 있는 유전정보를 담고 있는 염기들은 이중 나선의 안쪽에서 서로 마주 보며 수소결합을 하고 있지만, 염기 가장자리의 일부 화학적 특징은 이 두 홈을 통해 바깥으로 노출된다. DNA는 혼자서 존재하는 것이 아니고, 그 좁디좁은 핵 안에 그 긴 DNA를 돌돌 말아주는 히스톤 단백질부터 시작하여, 유전정보를 옮겨가기 위해 동원되는 다양한 전사 인자라든가, 혹은 DNA가 손상될 경우 즉각 수선을 위해 동원되는 수선팀, 그리고 우리가 외부에서 치료를 위해 투입하는 약물에 이르기까지 수없이 다양한 단백질과 떼려야 뗄 수 없는 상호작용을 하고 있다. 그리고 바..